Warum so viele Enzyme ausgerechnet dieses Metall binden
Rund dreihundert Enzyme des menschlichen Organismus führen ein Zinkion. Das ist kein Zufall und auch keine Frage der Häufigkeit — Eisen und Magnesium kommen im Körper in weit größeren Mengen vor. Der Grund liegt in der Chemie des Ions selbst.
Zink wechselt unter physiologischen Bedingungen seine Ladung nicht. Es zieht Elektronen an, ohne dabei selbst umgewandelt zu werden, und liefert damit genau die Eigenschaft, die ein Enzymzentrum braucht: eine feste positive Ladung an einer bestimmten Stelle, die auch nach tausend Reaktionszyklen noch dieselbe ist. Metalle, die zwischen zwei Ladungszuständen pendeln, erzeugen im Gegenzug reaktive Nebenprodukte. Zink tut das nicht.
Vier Bindungspartner um ein Zentrum
Ein Zinkion in einem Enzym ist typischerweise von drei Aminosäureresten des Proteins umgeben — meist Histidin, Cystein oder Glutaminsäure. Die vierte Position bleibt frei. Dort dockt das Molekül an, das umgesetzt werden soll, oder ein Wassermolekül, das durch die Nachbarschaft des Ions leichter ein Proton abgibt. Diese Anordnung wiederholt sich quer durch die Enzymfamilien, obwohl die Proteine ansonsten wenig gemeinsam haben.
Hunderttausend Umsetzungen in einer Sekunde
Die Carboanhydrase II gehört zu den schnellsten bekannten Enzymen des menschlichen Körpers. Sie verbindet Kohlendioxid und Wasser zu Bikarbonat und einem Proton, und sie tut das in einer Größenordnung von Hunderttausenden Reaktionen pro Sekunde. Ohne das Metallion in ihrem Zentrum läuft dieselbe Reaktion um Größenordnungen langsamer ab.
Praktisch bedeutet das: Das Kohlendioxid, das im Gewebe entsteht, wird transportfähig gemacht, bevor das Blut den nächsten Kapillarabschnitt erreicht. In der Lunge läuft derselbe Vorgang rückwärts. Der Satz zum Säure-Basen-Stoffwechsel bezieht sich auf dieses Zusammenspiel, nicht auf eine Ernährungsweise oder einen Messwert.
Insulin liegt als Sechserverband um zwei Ionen
In den Speicherkörnern der Betazellen ist Insulin nicht gelöst, sondern kristallin geordnet: sechs Hormonmoleküle gruppieren sich um zwei Zinkionen. In dieser Form nimmt das Hormon wenig Platz ein und bleibt stabil, bis es gebraucht wird. Beim Austritt in den Blutkreislauf sinkt die Konzentration schlagartig, der Verband zerfällt, und die einzelnen Moleküle werden wirksam.
Dieser Mechanismus ist seit den 1930er-Jahren beschrieben und war lange die Grundlage für die Herstellung lang wirksamer Insulinpräparate. Er erklärt, weshalb das Gewebe der Bauchspeicheldrüse zu den zinkreicheren Geweben zählt.